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Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein

來源: 發布時間:2024年11月09日

核酸內切酶VIII(EndonucleaseVIII)是一種來自大腸桿菌的DNA損傷修復酶,具有以下特點:1.**雙功能活性**:核酸內切酶VIII具有N-糖基化酶(N-glycosylase)活性和AP裂解酶(AP-lyase)活性。2.**釋放受損嘧啶堿基**:N-糖基化酶活性可以釋放雙鏈DNA上受損的嘧啶堿基,如胸腺嘧啶乙二醇和尿嘧啶乙二醇,生成一個脫嘌呤(apurinic,AP)位點。3.**切割AP位點**:AP裂解酶活性可以切割AP位點的3'和5'端,產生一個具有3'和5'磷酸的堿基缺口(Gap)。4.**識別并切除受損堿基**:核酸內切酶VIII可以識別并切除多種受損堿基,包括尿素、5,6-二羥基胸腺嘧啶、胸腺嘧啶乙二醇、5-羥基-5-甲內酰脲、尿嘧啶乙二醇、6-羥基-5,6-二氫胸腺嘧啶和甲基羥丙二酰脲。5.**與EndonucleaseIII的區別**:雖然核酸內切酶VIII與核酸內切酶III相似,但核酸內切酶VIII具有β和δ裂解酶活性,而核酸內切酶III具有β裂解酶活性。6.**應用領域**:核酸內切酶VIII可以應用于單細胞凝膠電泳、NGS建庫中DNA損傷修復、酶法合成DNA中釋放DNA鏈、堿洗脫,搭配尿嘧啶-DNA糖基化酶(UDG)進行含U片段的克隆等。

激發的泛素被轉移到泛素結合酶E2的活性位點半胱氨酸殘基上,形成E2-泛素硫酯中間體。Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag

Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag,標準物質

耐高鹽全能核酸酶與一般核酸酶的主要區別體現在以下幾個方面:1.**鹽耐受性**:-**耐高鹽全能核酸酶**:具有較高鹽濃度耐受性,在150-900mM鹽濃度范圍內有效,尤其在600-700mM鹽濃度下活性比較好。-**一般核酸酶**:大多數全能核酸酶在高鹽環境下會失活,酶切效果降低。2.**活性條件**:-**耐高鹽全能核酸酶**:在0.5MNaCl條件下具有比較好活性,這使得它在高鹽環境下也能保持高效。-**一般核酸酶**:可能在低鹽或無鹽條件下活性更高,但在高鹽條件下活性受限。3.**應用領域**:-**耐高鹽全能核酸酶**:廣泛應用于生產工藝流程中高鹽環境下核酸污染去除,如病毒純化、疫苗生產、蛋白和多糖類制藥工業等。-**一般核酸酶**:可能更多用于一般的分子生物學實驗,如DNA或RNA的降解,但不特別針對高鹽環境。4.**酶切效果**:-**耐高鹽全能核酸酶**:能夠有效去除核酸殘留,將所有類型的DNA和RNA降解為3~5個堿基片段。-**一般核酸酶**:酶切效果可能受到高鹽環境的影響,導致效率降低。5.**pH范圍**:-**耐高鹽全能核酸酶**:具有寬泛的pH范圍(7.0-11.0),在這一范圍內保持活性。-**一般核酸酶**:可能具有更窄的pH活性范圍。Recombinant Human Adiponectin/Acrp30 Protein,His TagUltra-Long Master Mix 在分子生物學實驗中的應用主要集中在需要擴增長片段DNA序列的場合。

Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag,標準物質

耐高鹽全能核酸酶(SaltActiveUltraNuclease)是一種重組非特異性核酸內切酶,具有以下特點和應用:1.**來源與表達**:耐高鹽全能核酸酶來源于海洋微生物,通過基因工程改造在大腸桿菌(_Escherichiacoli_)中表達純化。2.**活性條件**:在0.5MNaCl條件下具有比較好活性,這使得它在高鹽環境下也能保持高效。3.**應用領域**:-**病毒純化、疫苗生產**:作為宿主殘留核酸去除試劑,將宿主殘留核酸降至皮克(pg)級別,提高生物制品功效和安全性。-**蛋白和多糖類制藥工業**:用于去除核酸污染,降低細胞上清和細胞裂解液的粘度,提高蛋白純化效率及功能研究。-**防止細胞結團**:有效防止細胞和疫苗研究中外周血單核細胞(PBMC)的結團。4.**產品性質**:-分子量:24.7kDa。-等電點:9.61。-純度:≥99%。-酶活:250-300U/μL。-適溫度:37℃(工作范圍0-42℃)。-輔助因子:1-10mMMg2+。5.**儲存條件**:以無菌液體酶的形式提供,儲存于緩沖液(25mMTris-HCl,5mMMgCl2,500mMNaCl,50%Glycerol,pH7.5)中,無色透明液體。干冰運輸,-15℃~-25℃保存,有效期2年。

重組人血清白蛋白(rHSA)在藥物載體應用中提高藥物穩定性和靶向性的機制主要包括以下幾點:1.**延長半衰期**:通過與rHSA融合,可以延長藥物分子在體內的循環時間。例如,阿必魯肽(Tanzeum)是GLP-1與HSA的融合蛋白,其半衰期可延長至5天,每周給藥一次即可。2.**提高穩定性**:rHSA作為載體,可以保護藥物分子不受體內酶解和其他降解因素的破壞,從而提高藥物的穩定性。例如,FGF21與HSA融合后,其體外穩定性升,抗胰蛋白酶降解能力和高溫條件下的穩定性增加。3.**改善藥代動力學**:rHSA融合蛋白能夠改善藥物的藥代動力學特性,如改變藥物的分布和代謝,減少腎臟的損失,從而提高藥物在體內的濃度和療效。4.**增強靶向性**:rHSA可以通過其天然的生物學特性,如與特定受體的結合,增強藥物對特定組織或細胞的靶向性。例如,rHSA可以通過其與FcRn受體的結合,實現對瘤組織的靶向性。5.**降低免疫原性**:rHSA作為一種內源性蛋白質,具有較低的免疫原性,可以減少藥物引起的免疫反應,提高藥物的安全性和耐受性。FnCas12a在完成特異性切割后,還能非特異性地切割其他單鏈DNA,這一特性被用于開發了多種核酸檢測技術。

Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag,標準物質

Lambda核酸外切酶(LambdaExonuclease,簡稱λExonuclease)是一種具有特定特性和應用的酶,以下是其主要特點和應用:1.**特異性作用**:λExonuclease是一種5'→3'核酸外切酶,能選擇性地沿5'→3'方向消化5'端磷酸化的雙鏈DNA。2.**酶切活性**:對單鏈DNA和5'端未磷酸化修飾的DNA的酶切活性較低,不能從DNA的切刻或缺口處起始消化。3.**嗜磷酸性**:該酶具有非常強的嗜磷酸性,磷酸化的核酸鏈與非磷酸化的核酸鏈的切割效率相差達200倍以上。4.**切割效率**:Lambda核酸外切酶是一種具有高度持續性的堿性核酸外切酶,可以連續地將核酸切割成為單個堿基,切割比較高速率可以達到1000nt/S。5.**應用領域**:-生成單鏈PCR產物用于DNA測序。-DNA單鏈構象多態性(SSCP)分析。-滾環擴增。-從雙鏈DNA片段生成單鏈DNA。-PCR產物的克隆。-質粒制備凈化。6.**酶活性定義**:Oneunitisdefinedastheamountofenzymerequiredtoproduce10nmolofacid-solubledeoxyribonucleotidefromdouble-strandedsubstrateinatotalreactionvolumeof50μlin30minutesat37oCin1XLambdaExonucleaseReactionBufferwith1μgsonicatedduplex[3H]-DNA。UBE2L3在調節NF-κB信號通路中的作用可能對免疫反應和炎癥過程至關重要。Recombinant Human Adiponectin/Acrp30 Protein,His Tag

FnCas12a需要一個crRNA,而不需要tracrRNA,簡化了RNA的設計和構建過程。Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag

BstDNAPolymerase,LargeFragment(嗜熱脂肪芽孢桿菌DNA聚合酶大片段)是一種常用于分子生物學實驗的酶,特別是在等溫DNA擴增技術中。以下是一些關于BstDNAPolymerase,LargeFragment的關鍵信息:1.**來源**:這種酶來源于嗜熱脂肪芽孢桿菌(Bacillusstearothermophilus),是一種熱穩定的DNA聚合酶。2.**活性**:BstDNAPolymerase,LargeFragment具有5'到3'的DNA聚合酶活性,并且具有鏈置換活性,這使得它能夠用于等溫擴增反應,如環介導等溫擴增(LAMP)。3.**熱穩定性**:由于其嗜熱特性,BstDNAPolymerase,LargeFragment能夠在較高的溫度下保持活性,通常在60-65°C。4.**應用**:-**等溫擴增**:用于LAMP和其他等溫擴增技術,這些技術不需要傳統的熱循環儀。-**全基因組擴增**:用于快速擴增少量DNA樣本,以進行進一步的分析。-**突變檢測**:在某些情況下,用于檢測特定基因的突變。5.**優點**:-**高保真度**:與某些其他DNA聚合酶相比,BstDNAPolymerase,LargeFragment具有較高的保真度。-**快速擴增**:等溫擴增技術可以在短時間內快速產生大量DNA。Recombinant Cynomolgus TROP-2/TACSTD2 Protein,His Tag

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